首頁>乳鐵蛋白百科>什么是乳鐵蛋白

                          乳鐵蛋白是一個分子量為80 kDa的鐵結合糖蛋白,屬于轉鐵蛋白家族 。乳鐵蛋白在初乳和牛奶中含量高,在眼淚、唾液、精液、鼻和支氣管分泌物、膽汁和胃腸液等粘膜分泌物中的含量較低。此外,乳鐵蛋白也是中性粒細胞的組成成分。 1939年Sorensen等人在分離乳清蛋白時得到一種紅色蛋白,Polis等人在分離Lp時也得到部分純化的紅色蛋白,但至1959年Groves用色譜得到純的紅色物質后,才確認這種紅色物質是一種與鐵結合的糖蛋白,稱之為乳鐵蛋白。


                          乳鐵蛋白(Lactoferrin)是由科學家Johanson Bengt于1960年在母乳中發現的。隨后Baggin等科學家在一些生物體的體液和各種細胞中發現了這種蛋白質并開始了大量研究。研究表明,乳鐵蛋白LF是動物初乳中的天然蛋白質,是一種多功能蛋白質,具有廣譜抗菌作用,能調節體內鐵的平衡,調節機體免疫。


                          乳鐵蛋白與鐵離子的親和力很高,是轉鐵蛋白的250~300倍。根據乳鐵蛋白結合鐵離子的差異,可以將其分為3種類型:缺鐵型、鐵半飽和型和鐵飽和型。不同類型的乳鐵蛋白具有不同的抗巴氏殺菌熱變性的能力,其中鐵飽和型抗性最強,缺鐵型抗性最弱。乳鐵蛋白不僅可以結合Fe3+和Fe2+,還可以與Cu2+、Mn2+、Zn2+結合。


                          關于乳鐵蛋白的熱穩定性,研究發現,72℃保溫20s或135℃保溫8s的熱處理幾乎不影響乳鐵蛋白的鐵結合能力,但若在兩種溫度下處理的時間延長則會降低鐵結合能力。85℃保溫10min的熱處理強度也不會影響乳鐵蛋白的抑菌活性。另外,有研究表明在pH2.0或者pH3.0的條件下,120℃處理5min后,乳鐵蛋白發生降解但是降解產物的抑菌活性比處理前要高。這一實驗結果使人們發現了乳鐵蛋白活性多肽的存在。乳鐵蛋白對革蘭氏陽性菌和革蘭氏陰性菌都有抑菌效果,但是對革蘭氏陰性菌的作用比較強。乳鐵蛋白的鐵飽和度與抑菌性呈負相關。環境pH值變化影響乳鐵蛋白對革蘭氏陽性菌的抑制作用,對革蘭氏陰性菌影響不大。當pH為7.5~8.0時,抑菌效果最佳。乳鐵蛋白經過70℃以下的巴氏殺菌后抑菌活性沒有影響;HCO3-濃度增加,有利于增強其抑菌性。



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